БЕЛКИ

БЕЛКИ, протеины, высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности всех организмов, участвуя в их строении, развитии и обмене веществ. Молекулярная масса белков от ~ 5000 до мн. миллионов. Бесконечное разнообразие белковых молекул (в белки входят, как правило, 20 α-L-аминокислот), обусловленное различной последовательностью аминокислотных остатков и длиной полипептидной цепи, определяет различия их пространственной структуры, химических и физических свойств. Белки обладают амфотерными свойствами и не проникают через полупроницаемые мембраны. Единой классификации белков не существует. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки, от выполняемой ими функции — структурные, каталитические (ферменты), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин), регуляторные (некоторые гормоны), защитные (антитела, токсины) и др.; от состава — простые белки (протеины, состоят только из аминокислот) и сложные (протеиды, в состав которых наряду с аминокислотами входят углеводы — гликопротеиды, липиды — липопротеиды, нуклеиновые кислоты — нуклеопротеиды, металлы — металлопротеиды и т. д.); в зависимости от растворимости в воде, растворах нейтральных солей, щелочах, кислотах и органических растворителях — альбумины, глобулины, глутелины, гистоны, протамины, проламины. Биологическая активность белков обусловлена их необыкновенно гибкой, пластичной и в то же время строго упорядоченной структурой, позволяющей решать проблемы узнавания на уровне молекул (см. Комплементарность), а также осуществлять тонкие регулирующие воздействия. Различают следующие уровни структурной организации белков: первичную структуру (последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи); вторичную (укладку полипептидной цепи в α-спиральные участки и β-структурные образования); третичную (трёхмерную пространственную упаковку полипептидной цепи) и четвертичную (ассоциацию нескольких отдельных полипептидных цепей в единую структуру). Четвертичную структуру имеют не все белки — чаще всего регуляторные. Иногда различные белки образуют надмолекулярные структуры, функционирующие как единое целое. Наиболее устойчива первичная структура белка, остальные легко разрушаются при повышении температуры, резком изменении рН среды и других воздействиях. Такое нарушение называется денатурацией и, как правило, сопровождается потерей биологических свойств. Первичная структура белка определяет вторичную и третичную, т. е. самосборку белковой молекулы. Такая возможность показана при искусственном синтезе белка — фермента рибонуклеазы. Белки в клетках организмов постоянно обновляются. Необходимость их постоянного обновления лежит в основе обмена веществ. Решающая роль в биосинтезе белков принадлежит нуклеиновым кислотам. Последовательность аминокислот в белках отражает последовательность нуклеотидов в нуклеиновых кислотах (см. Генетический код). Поэтому белки — важнейшие маркёры для изучения процессов эволюции и экспрессии генов. Белки — один из основных продуктов питания человека и животных. Недостаток белков в пище приводит к ряду тяжёлых нарушений азотистого обмена.