МИОГЛОБИН

МИОГЛОБИН, сложный белок мышц, связывающий переносимый гемоглобином от лёгких молекулярный кислород и передающий его окислительным системам клеток. Молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи (около 150 аминокислотных остатков) и железопорфиринового комплекса — гема. Молекулярная масса 17 000. Активный центр молекулы миоглобина — гем (как и в гемоглобине), обратимо связывающий O₂. По пространственной структуре миоглобин сходен с α- и β-цепями гемоглобина. Высвобождение из миоглобинаO₂, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения мышцы, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление O₂ резко падает. В больших количествах миоглобин содержится в мышцах морских млекопитающих — дельфинов и тюленей (3,5 и 7,7% миоглобина соответственно), способных длительно находиться под водой. Миоглобин — первый белок, структура которого выяснена методом рентгеноструктурного анализа (Дж. Кендрю и сотрудники, 1957–60).