главная

зоология

ботаника

физиология

скачать

вопрос-ответ

FAQ

ссылки

контакты

поддержка


декларация соответствия тр тс, особенность декларации тр тс и ее отличие от

КЕРАТИНЫ


КЕРАТИНЫ, белки наружного слоя кожи и её производных (волос, шёрстного покрова, перьев, когтей, копыт, рогов и т. п.). Обусловливают механическую прочность кожи и кожных образований. В составе кератинов много цистеина (до 15%, в кератине волос человека 11–12%), глутаминовой кислоты, лейцина, но мало лизина, гистидина, серина. Нерастворимость, эластичность и другие механические особенности кератинов обусловлены многочисленными дисульфидными связями между полипептидными цепями. При их разрушении восстановлением или окислением кератины становятся растворимыми и чувствительными к действию протеолитических ферментов. Кератин может гидролизоваться в кишечнике личинок платяной моли, некоторых кожеедов, пухоедов; окислительно-восстановительный потенциал в их средней кишке очень низок, что способствует восстановлению дисульфидных связей; эти насекомые, по-видимому, имеют также протеазу для переваривания восстановленного кератина. У млекопитающих кератины различаются главным образом по аминокислотному составу, способу упаковки микрофибрилл, а также по количеству богатого серой аморфного белкового матрикса, в который они погружены. Методом рентгеноструктурного анализа у кератинов установлено 2 конформации: α-кератин (структура нерастянутых волокон) и β-кератин (растянутая форма кератина). Позднее было обнаружено, что структуры типа α-спиралей, являющиеся преобладающей пространственной формой большинства фибриллярных белков, аналогичны α-кератинам (приставка α в термине «α-спираль» была выбрана именно поэтому).


А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я