главная

зоология

ботаника

физиология

скачать

вопрос-ответ

FAQ

ссылки

контакты

поддержка


Купить табак для кальяна оптом в Москве.

ГЕМОГЛОБИНЫ


ГЕМОГЛОБИНЫ, красные железосодержащие пигменты крови и гемолимфы, обратимо связывающие молекулярный кислород; сложные белки, состоящие из железопорфириновой простетической группы (гема) и белка глобина. Обеспечивают перенос О2 от органов дыхания к тканям и углекислоты от тканей к органам дыхания, участвуют в поддержании рН крови. Имеются у всех позвоночных, за исключением некоторых антарктических рыб, у многих беспозвоночных. В крови находятся в эритроцитах (у позвоночных и некоторых беспозвоночных) или свободно растворены в плазме (у большинства беспозвоночных). Молекулярная масса гемоглобина млекопитающих 66 000 — 68 000, птиц, рыб, земноводных, пресмыкающихся 61 000 — 72 000, у беспозвоночных (у которых гемоглобин растворён в плазме) — до 3 000 000. Молекула гемоглобина большинства высших позвоночных построена из полипептидных цепей, к каждой из которых присоединён гем, способный без изменения валентности атомов Fe(II) присоединять и отдавать О2. В собранной в тетрамер молекуле гемоглобина все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны для О2. Видовая специфичность гемоглобина, обладающих различным сродством к О2, обусловлена их белковыми компонентами. Гемоглобин взрослого человека (HbA) содержит две идентичные α-цепи (в каждой 141 аминокислотный остаток) и две β-цепи (в каждой 146 остатков), гемоглобин плода, или фетальный гемоглобин (HbF), состоит из двух α- и двух γ-цепей. Соотношение различных форм гемоглобина в крови меняется в процессе развития организма, некоторые из них различаются по своему сродству к О2 (у HbF оно выше, чем у HbA, что обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку О2). Присоединение О2 к гемоглобину в органах дыхания (оксигенация) с образованием оксигемоглобина обеспечивается содержанием в геме Fe2+ и сопровождается конформационной перестройкой молекулы гемоглобина — связывание О2 с одним из четырёх гемов изменяет трёхмерную структуру гемоглобина и сродство других гемов к О2 (4-й гем оксигенируется в 500 раз быстрее). Этот механизм значительно улучшает снабжение тканей кислородом. Оксигенация зависит от парциального давления (напряжения) О2 и косвенно регулируется количеством СО2 (как правило, СО2 облегчает отдачу О2 тканям, а выход СО2 из крови, наоборот, способствует её насыщению О2). Важную роль в связывании гемоглобином О2 играет 2,3-дифосфоглицериновая кислота и некоторые анионы, такие, как Cl. В капиллярах лёгких парциальное давление О2 составляет около 0,15 атм (несколько ниже, чем в выдыхаемом воздухе). При таком давлении гемоглобин оксигенирован на 96%; в тканях, где парциальное давление около 0,04 атм,— на 20%. Количество гемоглобина в 100 мл крови человека 13—16 г (у женщин несколько меньше, чем у мужчин). Один грамм гемоглобина (при обычном парциальном давлении в альвеолах) может связывать до 1,34 мл О2. Каждые 100 мл крови, протекая по тканевым капиллярам, отдают тканям около 5 — 6,5 мл О2. В состоянии покоя через сердце человека протекает около 4 л крови в мин, что обеспечивает получение тканями около 200 мл О2. При напряжённой мышечной работе поглощение О2 тканями возрастает в 10 и более раз. Гемоглобин синтезируется в молодых формах эритроцитов непрерывно, что обеспечивает его постоянное обновление в организме; скорость синтеза заметно возрастает при длительной гипоксии или анемии. Ежесекундно образуется около 650x1012 молекул гемоглобина (в каждом эритроците 265x106 молекул гемоглобина). «Сборка» всей молекулы гемоглобина занимает около 90 сек. Синтез гемоглобина у позвоночных регулируется гормоном эритропоэтином и контролируется 4 генами, обозначаемыми по названию полипептидных цепей. Гемоглобин, освобождающиеся при разрушении эритроцитов,— источник образования жёлчных пигментов. В результате мутаций генов, кодирующих биосинтез полипептидных цепей, и замены одних аминокислотных остатков на другие могут образовываться аномальные гемоглобины (у человека известно около 300 таких форм гемоглобина), что приводит к развитию заболеваний — гемоглобинопатии (серповидноклеточная анемия, талассемия и др.).В мышечной ткани содержится мышечный гемоглобин — миоглобин. Аналоги гемоглобина, например легоглобин, обнаружены у некоторых растений.


А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я