ФЕРМЕНТЫ

ФЕРМЕНТЫ (от латинского fermentum — брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть — кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов (см. Ферментативный катализ). Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сродством только к определённым субстратам, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из главных особенностей ферментов — способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственной структурой молекулы фермента. Она реализуется через изменение скорости действия фермента и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, pH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов (например, адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, так называемые аллостерические регуляторные центры (см. Аллостерическая регуляция). Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы (как, например, пируватдегидрогеназа). Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т. д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны. По типу катализируемых ими химических превращений ферменты в действующей международной классификации разделены на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Классы ферментов подразделены на подклассы и подподклассы. Каждый фермент имеет определённый шифр (индекс), содержащий 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая — подкласс, третья — подподкласс, четвёртая — порядковый номер в данном подподклассе. Например, шифр аргиназы 3.5.3.1 означает, что фермент относился к классу гидролаз, подклассу ферментов действующих на непептидные C-N-связи, и подподклассу ферментов, расщепляющих эти связи в линейных (нециклических) соединениях. Кроме шифра классификация и номенклатура ферментов включает систематические и тривиальные (рабочие) названия. Например, систематическое назв. карбоксилиаза 2-оксокислот соответствует рабочему названию пируватдекарбоксилаза. Известно более 2000 различных ферментов, из которых многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Дж. Самнером в 1926 году. Для ряда ферментов изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлён искусственный химический синтез фермента рибонуклеазы. Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленности. Созданы так называемые иммобилизованные ферменты, обладающие повышенной устойчивостью к денатурирующим воздействиям. См. также Изоферменты.